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<!DOCTYPE html>

<title>Complementarity Determining Region</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Complementarity Determining Region</span></h1>

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</div>

<p><b>Complementarity-determining regions</b> (<b>CDRs</b>, <i>komplementaritätsbestimmende Regionen</i>) sind Teil der variablen Domänen von Immunglobulinen (<a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a>; hergestellt von <a href="B-Zellen" class="mw-redirect" title="B-Zellen">B-Zellen</a>) und <a href="T-Zell-Rezeptor" title="T-Zell-Rezeptor">T-Zell-Rezeptoren</a> (hergestellt von <a href="T-Zellen" class="mw-redirect" title="T-Zellen">T-Zellen</a>). Jede B- oder T-Zelle produziert eine Sorte <a href="Protein" title="Protein">Proteinmolekül</a>, das ein spezifisches <a href="Antigen" title="Antigen">Antigen</a>, genauer ein spezifisches <a href="Epitop" title="Epitop">Epitop</a>, z. B. auf in den Körper eindringenden Viren, Bakterien usw. erkennen kann. Die CDRs sind der variabelste Teil dieser Antikörper und T-Zell-Rezeptoren und somit die eigentliche Quelle der immensen Flexibilität der <a href="Immunabwehr" class="mw-redirect" title="Immunabwehr">Immunabwehr</a>.

</p><p>Ein Satz (von sechs) CDRs bildet ein sogenanntes <a href="Paratop" title="Paratop">Paratop</a>. Als variabelste Teile der Immunmoleküle sind CDRs unverzichtbar für das Hervorbringen der großen Vielfalt der von <a href="Lymphozyten" class="mw-redirect" title="Lymphozyten">Lymphozyten</a> erzeugten Antigen-bindenden Moleküle. Sie werden manchmal auch als hypervariable Regionen bezeichnet.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lage_und_Struktur">Lage und Struktur</h2></div>

<p>Die <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a> einer Variabeldomäne eines Antikörpers (oder sonstigen Antigenrezeptors) enthält drei komplementaritätsbestimmende Regionen (CDR1, CDR2 und CDR3). Diese liegen in der Proteinsequenz (der linear vom <a href="N-Terminus" title="N-Terminus">N-</a> zum <a href="C-Terminus" title="C-Terminus">C-Terminus</a>, betrachteten <i><a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a></i>, also Aminosäuresequenz) nicht direkt nebeneinander. Antigenrezeptoren umfassen normalerweise zwei Variabeldomänen (auf zwei verschiedenen Proteinketten; der schweren und der leichten Kette).

</p><p>Als Ergebnis hat jeder Antigenrezeptor sechs CDRs, die gemeinsam das Antigen binden können. Ein einzelner Antikörper hat zwei Antigenbindungsstellen, die zusammen zwölf CDRs tragen. Räumlich gesehen, gibt es drei CDR-Schleifen pro Variabeldomäne in Antikörpern. (Das pentamere <a href="IgM" class="mw-redirect" title="IgM">IgM</a>-Molekül hat daher sogar sechzig CDRs.)

</p><p>Die CDRs werden auch als hypervariable Regionen des Immunglobulins und des T-Zell-Rezeptors bezeichnet, da sie die meiste Sequenzvariation aufweisen.<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diese Variation wird durch die Neuordnung (<i>Rearrangement</i>) der beteiligten Gene während der Lymphozytenentwicklung durch <a href="V(D)J-Rekombination" title="V(D)J-Rekombination">V(D)J-Rekombination</a> verursacht.

</p><p>Auf DNA-Ebene betrachtet, befinden sich CDR1 und CDR2 im <i>Variabel</i>-Segment (V) des Gens für die schwere bzw. leichte Kette. CDR3 umfasst einen Teil des V-Segments, das ganze <i>Diversity</i>-Segment (D, nur für Schwerkette) und das <i>Joining</i> Segment (J).<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Als Ergebnis ist die Schwerketten-CDR3 („HCDR3“) die variabelste aller komplementaritätsbestimmenden Regionen.

</p><p>Die (räumliche) <a href="Terti%C3%A4rstruktur" title="Tertiärstruktur">Tertiärstruktur</a> ist wichtig für die Analyse und zum <a href="Rationales_Design" title="Rationales Design">Designen</a> neuer Antikörper. Die dreidimensionale Struktur der (Nicht-H3) CDRs in Antikörpern wurde von der Forschergruppe des Cyrus Chothia († 2019) geclustert und klassifiziert,<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> was die gängigen Definitionen der CDR-Grenzen auf <a href="Aminos%C3%A4uresequenz" title="Aminosäuresequenz">Aminosäuresequenz</a>-Ebene nach <a href="Elvin_A._Kabat" title="Elvin A. Kabat">Elvin A. Kabat</a> verfeinerte. Neuere <a href="Bioinformatik" title="Bioinformatik">Bioinformatik</a>-Ansätze zur Homologie-Modellierung ermöglichten das Herleiten der dreidimensionalen Struktur eines Antikörperproteins aus der Aminosäuresequenz. Dies geschieht durch Berechnungen basierend auf den sogenannten H3-Regeln, empirischen Regeln zur Konstruktion von CDR3-Modellen.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die an den Spitzen des Y-förmigen Antikörpermoleküls befindlichen CDRs liegen in der Primärsequenz nicht direkt nebeneinander, sondern liegen eingebettet innerhalb von Framework-Regionen, sind aber in der 3D-Raumstruktur zusammengelagert. Die Framework-Regionen an den Seiten jeder CDRs wirken als Rahmengerüst, um die CDRs dreidimensional zu stabilisieren und zusammenzubringen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a></li>

<li><a href="Hypervariable_Region" title="Hypervariable Region">Hypervariable Region</a></li>

<li><a href="Nomenklatur_der_monoklonalen_Antik%C3%B6rper" title="Nomenklatur der monoklonalen Antikörper">Nomenklatur der monoklonalen Antikörper</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="book">Abbas AK and Lichtman AH: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Cellular and Molecular Immunology</cite>. 5th Auflage. Saunders, Philadelphia, 2003, ISBN 0-7216-0008-5 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Complementarity+Determining+Region&rft.au=Abbas+AK+and+Lichtman+AH&rft.btitle=Cellular+and+Molecular+Immunology&rft.date=2003&rft.edition=5th&rft.genre=book&rft.isbn=0721600085&rft.pub=Saunders%2C+Philadelphia" style="display:none"> </span></span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="book">William E. Paul: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Fundamental Immunology</cite>. 6th Auflage. Lippincott Williams & Wilkins, 2008, ISBN 978-0-7817-6519-0 (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Complementarity+Determining+Region&rft.au=William+E.+Paul&rft.btitle=Fundamental+Immunology&rft.date=2008&rft.edition=6th&rft.genre=book&rft.isbn=9780781765190&rft.pub=Lippincott+Williams+%26+Wilkins" style="display:none"> </span></span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="book">B. Al-Lazikani, A. M. Lesk, C. Chothia: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins, in: Journal of Molecular Biology 273</cite>. 1997, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>927–948</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1006/jmbi.1997.1354">10.1006/jmbi.1997.1354</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Complementarity+Determining+Region&rft.au=B.%26%2332%3BAl-Lazikani%2C%26%2332%3BA.+M.%26%2332%3BLesk%2C%26%2332%3BC.%26%2332%3BChothia&rft.btitle=Standard+conformations+for+the+canonical+structures+of+immunoglobulins%2C+in%3A+Journal+of+Molecular+Biology+273&rft.date=1997&rft.doi=10.1006%2Fjmbi.1997.1354&rft.genre=book&rft.pages=927-948" style="display:none"> </span></span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="book">H Shirai, A Kidera, H Nakamura: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">H3-rules: identification of CDR-H3 structures in antibodies, in: FEBS Letters 455</cite>. 1999, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>188–97</span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Complementarity+Determining+Region&rft.au=H%26%2332%3BShirai%2C%26%2332%3BA%26%2332%3BKidera%2C%26%2332%3BH%26%2332%3BNakamura&rft.btitle=H3-rules%3A+identification+of+CDR-H3+structures+in+antibodies%2C+in%3A+FEBS+Letters+455&rft.date=1999&rft.genre=book&rft.pages=188-97" style="display:none"> </span></span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://dunbrack2.fccc.edu/PyIgClassify">PyIgClassify -- Server für Klassifikation von CDR-Konformationen</a></li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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